Алгоритм исследования белкового обмена. Методы исследования белкового обмена в печени, диагностическое значение. Клинико-диагностическое значение определения

Для оценки состояния белкового обмена, а также функций отдельных органов проводят определение в сыворотке крови общего белка и его фракций, мочевины, креатинина и других составляющих остаточного азота.
Для определения общего белка сыворотки крови используют методы сжигания (къельдалеметрические), рефрактометрические, спектрофотометрические и др. В лабораториях ветеринарной медицины преимущественно пользуются рефрактометрическим и колориметрическим (биуретовым) методами. При определении белковых фракций сыворотки крови используют электрофоретические (на агаровом геле, в полиакриламидном геле, на бумаге, ацетате целлюлозы), турбидиметрические (высаливание нейтральными солями), седиментационные (разделение белков на фракции ультрацентрифугированием) методы и др.
В клинической практике для разделения белков пользуются чаще электрофоретическими и турбидиметрическими методами. При электрофорезе на бумаге получают 5 основных фракций: альбумины, ар, (Х2, Р- и 7-глобулины. Недостатки этого метода - длительность проведения анализа (результаты исследования можно получить только на 2-3-й день), не совсем четкое разделение фракций белков. Электрофорезом на агаровом геле получают более четкое разделение белковых фракций, чем на бумаге, однако сложность процедуры приготовления геля не позволяет широко внедрять этот метод в лабораторную практику. С помощью электрофореза на полиакриламидном геле можно получать около 30 фракций белка. Недостаток метода - трудность количественной оценки полученных фракций.
Унифицированным признан метод электрофореза на ацетате целлюлозы. При отсутствии в лаборатории аппарата для электрофореза используются методы осаждения белков нейтральными солями с последующим турбидиметрическим измерением степени помутнения среды на ФЭКе. Соотношение альбуминов и глобулинов в сыворотке крови определяют белково-осадочными пробами (сулемовой, с цинк-сульфатом, тимоловой и др.).
Под остаточным азотом понимают количество его, которое остается в крови после осаждения белков. Сюда входит азот мочевины, аминокислот, креатинина, креатина, мочевой кислоты, инди- кана, аммиака, полипептидов, нуклеотидов, биогенных аминов и других продуктов белкового обмена. Основная часть остаточного азота крови - азот мочевины, на долю которого приходится не менее 1/2 всего небелкового азота крови.
Около 1 /4 остаточного азота составляет азот аминокислот, креатина и креатинина. Наибольшее клиническое значение имеет определение отдельных фракций остаточного азота, в частности мочевины, аминного азота, креатина и креатинина, мочевой кислоты, индикана.
Для определения мочевины в крови, моче и других биологических жидкостях применяют диацетилмонооксимные, уреазные, ги- похлоритные, гипобромидные, ксантгидроловые и другие методы. Наиболее распространенным является колориметрический метод, основанный на взаимодействии мочевины с диацетилмоноокси- мом с образованием окрашенных продуктов (реакция Фирона). Однако более точными и специфическими являются методы определения мочевины с использованием фермента уреазы.
Для определения белка, альбумина, мочевины, креатинина, а также других биохимических показателей возможно применение отражательных фотометров и диагностических полосок системы «сухой химии», биохимических автоанализаторов. Пробирки для взятия крови не должны содержать детергенты и другие моющие средства. Хранят их закрытыми.

Еще по теме МЕТОДЫ ОЦЕНКИ СОСТОЯНИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА:

МЕТОДЫ ОЦЕНКИ СОСТОЯНИЯ ВОДНО-ЭЛЕКТРОЛИТНОГО И МИНЕРАЛЬНОГО ОБМЕНОВ
БОЛЕЗНИ НАРУШЕНИЙ БЕЛКОВОГО, УГЛЕВОДНОГО И ЖИРОВОГО ОБМЕНА ОЖИРЕНИЕ - ADIPOSITAS
ОЦЕНКА СОСТОЯНИЯ РАСТИТЕЛЬНОГО ПОКРОВА ПОСЛЕСИЛЬНОГО ТОРФЯНОГО ПОЖАРА
Определение белковых фракций в сыворотке крови турбидимет- рическим (нефелометрическим) методом.
ОПЫТ количественной оценки динамических СОСТОЯНИЙ И УСТОЙЧИВОСТИ СОСНОВЫХ НАСАЖДЕНИЙ НАОБЪЕКТАХ ГИДРОМЕЛИОРАЦИИ

Для изучения обмена веществ в организме и отдельных органах существует разнообразные методы. Одним из старинных является метод балансовых опытов , заключающийся в том, что изучают количество поступивших органических веществ и количество образовавшихся конечных продуктов.

Для изучения обмена веществ в отдельных органах применяют метод изолированных органов . Органы, способные сохранять в течение некоторого времени свою жизненную активность и могут использовать для своей деятельности питательные вещества, пропускающие через кровь.

Для изучения обмена веществ в отдельных органах - метод ангеостомии. Разработал Лондон. На кровеносные сосуды накладывают специальные трубочки, которые позволяют получить притекающую кровь к какому-либо органу. По изменению химического состава крови судят о процессе обмена веществ.

В настоящее время широко используется метод меченых атомов – основанный на использовании соединений, в молекулы которых включены атомы тяжелых и радиоактивных изотопов биоэлементов. Вводят в организм соединения, меченные такими изотопами, используют радиометрические методы анализа можно проследить за судьбой элементов или соединений в организме и о его участии в метаболических процессах.

59 вопрос Обмен белков. Классификация их (два вида) и характеристика. Значение для организма. Биологическая ценность белков. Азотистый баланс. Роль печени в белковом обмене. Особенности белкового обмена у жвачных. Регуляция белкового обмена

Обмен белков ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Пластическая функция белков состоит в обеспечении роста и развития организма за счет процессов биосинтеза.

Ферментативная активность белков регулирует скорость протекания биохимических реакций.

Защитная функция белков состоит в образовании иммунных белков - антител. Белки способны связывать токсины и яды а также обеспечивать свертываемость крови (гемостаз).

Транспортная функция заключается в переносе кислорода и двуокиси углерода эритроцитным белком гемоглобином , а также в связывании и переносе некоторых ионов (железо, медь, водород), лекарственных веществ, токсинов.

Энергетическая роль белков обусловлена их способностью освобождать при окислении энергию.

Белковый обмен проходит четыре основных этапа:

Расщепление белка в ЖКТ и всасывание в виде аминокислот;

Центральное звено обмена – синтез из аминокислот собственных белков организма и расщепление белка в клетках;

Межуточные превращения аминокислот в клетках;

Образование и выведение конечных продуктов белкового обмена.

Азотистый баланс

Косвенным показателем активности обмена белков служит так называемый азотистый баланс - разность между количеством азота, поступившего с пищей, и количеством азота, выделяемого из организма в виде конечных метаболитов.

Азотистое равновесие - количество поступившего азота равно количеству выделенного (отмечают у взрослого здорового животного в нормальных условиях кормления и содержания)

Положительный азотистый баланс превышает выделенное.

Отрицательный азотистый баланс - состояние, при котором количество поступившего азота меньше выделенного.

При расчетах азотистого баланса исходят из того факта, что в белке содержится около 16% азота, то есть каждые 16 г азота соответствуют 100 г белка (100:16=6,25).

Белковый минимум

Наименьшее количество вводимого с пищей белка, способствующее поддержанию азотистого равновесия.

МРС, свиньи – 1г/кг живой массы

Лошади – 0,7-0,8 (1,2-1,42)

Коровы – 0,6-0,7 (1)

Человек – 1,5-1,7 (белковый оптимум).

Вне зависимости от видоспецифичности все многообразные белковые структуры содержат в своем составе всего 20 аминокислот . Для нормального метаболизма имеет значение не только количество получаемого белка, но и его качественный состав, а именно соотношение заменимых и незаменимых аминокислот .

Незаменимых аминокислот для моногастричных животных, птиц и человека 10: дизин, триптофан, гистидин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, метионин, валин, треонин, аргинин.

Биологическая ценность белков

У жвачных и некоторых других видов животных есть свои особенности в обмене белка: микрофлора преджелудков способна синтезировать все незаменимые аминокислоты и, следовательно, могут обходиться кормом без незаменимых аминокислот.

Белки в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты или если они содержатся в недостаточных количествах называются неполноценными (растительные белки ).

Обмен аминокислот

Основное место обмена аминокислот – печень:

дезаминирование – отщепление аминогруппы (в виде аммиака) с образованием жирных кислот, оксикислот, кетокислот;

трансаминирование – перенос аминогрупп из аминокислот в кетокислоты с образованием другой аминокислоты и кетокислоты без промежуточного образования аммиака;

декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы в виде углекислоты с образованием биогенных аминов.

Регуляция белкового обмена

Глюкокортикоиды - ускоряют распад белков и аминокислот, в результате чего усиливается выделение азота из организма.

Механизм действия СТГ состоит в ускорении утилизации аминокислот клетками. Соответственно, при акромегалии и гипофизарном гигантизме наблюдается положительный азотистый баланс, при гипофизэктомии и гипофизарном нанизме – отрицательный.

Тироксин : при гиперфункции щитовидной железы повышается обмен белков

Гипофункция сопровождается замедлением обмена веществ, останавливается рост и развитие организма.

В печени происходит не только синтез белка, но и обеззараживание продуктов их гниения. В почках совершается дезаминирование продуктов азотистого обмена.

Роль печени в белковом обмене очень велика: в ней синтезируются и депонируются белки, в нее поступают с кровью аминокислоты, полипептиды пищи и продукты распада тканевых белков.

Здесь происходят их катаболизм, обезвреживание и удаление неиспользуемых продуктов распада. Часть аминокислот подвергается дезаминированию и переаминированию. Освобождающийся аммиак превращается печенью в менее токсичную мочевину. Из аминокислот, как принесенных извне, так и синтезированных печенью, она снова строит белки собственной ткани, а также белки крови; альбумин, глобулины (а и р, в какой-то мере и у), фибриноген, протромбин, гепарин, некоторые ферменты. В печени же образуются соединения белков с липидами (липопротеины) и углеводами (гликопротеины).

Нарушение белковообразовательной функции печени выявляют, исследуя белки кровяной плазмы или сыворотки. Это нарушение сказывается не столько на общем количестве белков, сколько на соотношении их фракций, изменение которого - диспротеинемия - наблюдается при большинстве поражений печени.

Метод электрофореза на бумаге , наиболее широко используемый в настоящее время в клинической практике, основан на том, что в электрическом поле различные белки в зависимости от величины, формы молекулы, ее заряда и других факторов с разной скоростью движутся по направлению к положительному электроду. При электрофорезе на бумаге различные фракции белков концентрируются на разных участках бумажной полосы, где их можно выявить соответствующей окраской. Величину фракций определяют по интенсивности окраски каждой из них. Белки плазмы крови разделяются на пять основных фракций - альбумины; ш, а2-, р-, а также у-глобулины. Электрофорез в других средах (агаровый, крахмальный гель и др.) позволяет разделить белки на большее число фракций.

При заболеваниях печени наиболее часто встречается уменьшение альбумин-глобулинового коэффициента (А/Г), главным образом за счет снижения содержания альбуминов (нарушение их синтеза). При остром воспалении печени (острый гепатит) наблюдается увеличение содержания в плазме крови а 2 -глобулинов, при хроническом - преимущественно у-глобулинов, возможно, за счет накопления антител, движущихся при электрофорезе с у-глобулинами; при этом общее количество белка сыворотки нередко также увеличивается. При циррозе печени общее содержание белка сыворотки значительно падает преимущественно за счет альбуминов; однако заметно нарастает содержание у-глобулинов.

Фибриноген при электрофорезе на бумаге мигрирует с у-глобулинами и отдельно не выявляется. Для количественного определения фибриноген осаждают из плазмы путем прибавления хлорида кальция с последующим взвешиванием промытого и высушенного осадка или определением белка в этом осадке после его растворения. Фибриноген синтезируется в печени, поэтому при тяжелом ее поражении количество фибриногена в плазме снижается, что может отразиться и на свертышании крови. Нормальное его содержание 2-4 г/л, или 8-14 мг/мл (200-400 мг% - масса сгустка; метод Рутберга).

Общее количество белка плазмы определяют чаще всего рефрактометрическим методом, а при отсутствии рефрактометра - химическими методами: Кьельдаля, биуретовой реакцией, а также нефелометрическим и др.

Белковые осадочные пробы . Соотношение белковых фракций, помимо электрофореза, определяют путем иммуноэлектрофореза, ультрацентрифугирования и др. Помимо непосредственного определения соотношения белковых фракций, применяется ряд простых проб, с помощью которых выявляют наличие диспротеинемии. Это так нашваемые белковые осадочные (флоккуляционные) пробы. Сущность их состоит в том, что при диспротеинемии, особенно при уменьшении содержания альбуминов, нарушается устойчивость коллоидной системы крови. Это нарушение выявляется при добавлении к сыворотке электролита в такой концентрации, которая не изменяет нормальную сыворотку, но при диспротеинемии вызывает помутнение или выпадение хлопьев - флоккуляцию белка. То же наблюдается при появлении в крови патологических белков - парапротеинов. К этой группе проб относятся пробы с сулемой (реакция Таката-Ара, сулемовые пробы Гринстеда и Гросса), сульфатом цинка, сульфатом кадмия, люголевским раствором и др. В другой группе флоккуляционных проб реактив является коллоидным раствором, устойчивость которого нарушается при добавлении к нему небольшого количества дис- или парапротеинемической сыворотки (тимоловая, золотоколлоидальная пробы и др.).

Тимоловая проба основана па определении степени помутнения коллоидного тимолового реактива при добавлении к нему 1До объема сыворотки. Она бывает положительной преимущественно при увеличении в сыворотке содержания р-липопротеинов. Это одна из постоянно положительных проб при вирусном гепатите, диффузных поражениях печени. Она отрицательна при механической желтухе.

При значительном увеличении количества глобулинов и особенно фибриногена положительной оказывается формоловая проба - превращение сыворотки в студневидную массу (желатинизация) от прибавления формалина.

Все осадочные пробы (их предложены десятки) неспецифичны, их изменения обнаруживаются не только при заболеваниях печени, но и при миеломной болезни, коллагенозах и др. Эти пробы выявляют диспротеинемию, но гораздо более простыми и доступными способами, чем электрофорез.

Протромбин (II фактор свертывания крови) синтезируется только в печени при участии витамина К. Причиной гипопротромбинемии может быть как нарушение способности гепатоцитов к синтезу протромбина, так и недостаток жирорастворимого витамина К, поступающего в печень из кишечника. При механической желтухе, когда всасывание жиров, а с ними и витамина К нарушается, выработка печенью протромбина и содержание его в крови падают. Для выяснения причины гипопротромбинемии применяют пробу с парентеральным введением витамина К . Если после этого содержание протромбина сыворотки увеличивается, значит, протромбинообразовательная функция печени не нарушена. Эта проба помогает дифференцировать механическую желтуху от паренхиматозной. Протромбин определяют по скорости свертывания рекальцифицированной плазмы в присутствии избытка тромбопластина.

Определение содержания продуктов расщепления белка. Из продуктов расщепления белка некоторое диагностическое значение имеют аминокислоты, мочевина, остаточный азот и аммиак. Общее количество аминокислот крови повышается только при тяжелые поражениях печени, когда нарушаются ее дезаминирующая и мочевинообразовательная функции, в общем довольно устойчивые. Условием для повышения содержания остаточного азота крови при заболеваниях печени является одновременное нарушение функции почек. Повышение остаточного азота при почечной недостаточности отличается от такового при печеночно-по- чечной недостаточности тем, что при первой основным компонентом остаточного азота является мочевина, а при второй заметную долю составляют аминокислоты. Раздельное определение аминокислот крови при помощи хроматографии не обеспечивает при поражении печени достаточно четких диагностических данных, чтобы оправдать столь трудоемкую процедуру. Некоторое диагностическое значение сохраняет метод определения в осадке мочи кристаллов лейцина и тирозина, появляющихся в ней при острой дистрофии печени.

Фибриноген при электрофорезе на бумаге мигрирует с у-глобулинами и отдельно не выявляется. Для количественного определения фибриноген осаждают из плазмы путем прибавления хлорида кальция с последующим взвешиванием промытого и высушенного осадка или определением белка в этом осадке после его растворения. Фибриноген синтезируется в печени, поэтому при тяжелом ее поражении количество фибриногена в плазме снижается, что может отразиться и на свертышании крови. Нормальное его содержание 2-4 г/л, или 8-14 мг/мл (200-400 мг% - масса сгустка; метод Рутберга).

Общее количество белка плазмы определяют чаще всего рефрактометрическим методом, а при отсутствии рефрактометра - химическими методами: Кьельдаля, биуретовой реакцией, а также нефелометрическим и др.

Белковые осадочные пробы . Соотношение белковых фракций, помимо электрофореза, определяют путем иммуноэлектрофореза, ультрацентрифугирования и др. Помимо непосредственного определения соотношения белковых фракций, применяется ряд простых проб, с помощью которых выявляют наличие диспротеинемии. Это так нашваемые белковые осадочные (флоккуляционные) пробы. Сущность их состоит в том, что при диспротеинемии, особенно при уменьшении содержания альбуминов, нарушается устойчивость коллоидной системы крови. Это нарушение выявляется при добавлении к сыворотке электролита в такой концентрации, которая не изменяет нормальную сыворотку, но при диспротеинемии вызывает помутнение или выпадение хлопьев - флоккуляцию белка. То же наблюдается при появлении в крови патологических белков - парапротеинов. К этой группе проб относятся пробы с сулемой (реакция Таката-Ара, сулемовые пробы Гринстеда и Гросса), сульфатом цинка, сульфатом кадмия, люголевским раствором и др. В другой группе флоккуляционных проб реактив является коллоидным раствором, устойчивость которого нарушается при добавлении к нему небольшого количества дис- или парапротеинемической сыворотки (тимоловая, золотоколлоидальная пробы и др.).

При значительном увеличении количества глобулинов и особенно фибриногена положительной оказывается формоловая проба - превращение сыворотки в студневидную массу (желатинизация) от прибавления формалина.

Протромбин (II фактор свертывания крови) синтезируется только в печени при участии витамина К. Причиной гипопротромбинемии может быть как нарушение способности гепатоцитов к синтезу протромбина, так и недостаток жирорастворимого витамина К, поступающего в печень из кишечника. При механической желтухе, когда всасывание жиров, а с ними и витамина К нарушается, выработка печенью протромбина и содержание его в крови падают. Для выяснения причины гипопротромбинемии применяют пробу с парентеральным введением витамина К . Если после этого содержание протромбина сыворотки увеличивается, значит, протромбинообразовательная функция печени не нарушена. Эта проба помогает дифференцировать механическую желтуху от паренхиматозной. Протромбин определяют по скорости свертывания рекальцифицированной плазмы в присутствии избытка тромбопластина.

Определение содержания продуктов расщепления белка. Из продуктов расщепления белка некоторое диагностическое значение имеют аминокислоты, мочевина, остаточный азот и аммиак. Общее количество аминокислот крови повышается только при тяжелые поражениях печени, когда нарушаются ее дезаминирующая и мочевинообразовательная функции, в общем довольно устойчивые. Условием для повышения содержания остаточного азота крови при заболеваниях печени является одновременное нарушение функции почек. Повышение остаточного азота при почечной недостаточности отличается от такового при печеночно-по- чечной недостаточности тем, что при первой основным компонентом остаточного азота является мочевина, а при второй заметную долю составляют аминокислоты. Раздельное определение аминокислот крови при помощи хроматографии не обеспечивает при поражении печени достаточно четких диагностических данных, чтобы оправдать столь трудоемкую процедуру. Некоторое диагностическое значение сохраняет метод определения в осадке мочи кристаллов лейцина и тирозина, появляющихся в ней при острой дистрофии печени.

Страница 66 из 76

Видео: Определение с реактивного белка в сыворотке крови

Показатели общего белка плазмы крови и его отдельных фракций имеют важное значение в диагностике многих заболеваний.
Определение общего белка сыворотки крови. Может производиться с помощью ряда методов (азотометрические, гравиметрические, нефелометрические, рефрактометрические, спектрофотометрические и др.). Из колориметрических способов биуретовый метод наиболее специфичен, достаточно чувствителен, точен и практически доступен. Этот метод представлен в качестве унифицированного для определения общего белка в сыворотке крови. Основан он на следующем принципе: белки реагируют в щелочной среде с меди сульфатом, образуя соединения, окрашенные в фиолетовый цвет.
Техника определения общего белка такова. К 5 мл рабочего раствора биуретового реактива (4,5 г сегнетовой соли растворяют в 40 мл 0,2 н. NaOH, прибавляют 1,5 г C11SO4 5Н2О и 0,5 г К1 и доливают до 100 мл 0,2 н. NaOH) добавляют 0,1 мл сыворотки крови. Через 30 минут пробу колориметрируют на ФЭКе в 10 мм кювете при зеленом светофильтре против контроля. Для приготовления контроля к 5 мл биуретового реактива добавляют 0,1 мл 0,9 % NaCl. Расчет ведут по калибровочному графику.
Нормальная концентрация общего белка у взрослых колеблется от 62 до 82 г/л. Данные по возрастам у детей представлены в табл. 49.
Таб.г. 49. Содержание белковых фракций в процентах от общего количества белка (средние данные) по возрастам (по Ю. Е. Вельтищеву, 1979)

Наиболее частыми причинами развития гипопротеинемип являются недостаточное поступление белков в организм с пищей (белковое голодание), значительные потери белка и угнетение процессов биосинтеза белков крови.
Недостаточное поступление белков в организм наблюдается при нарушениях деятельности желудочно-кишечного тракта (сужение пищевода, пилороспазм и пилоростеноз, опухоли, воспалительные процессы желудочно-кишечного тракта и др.), малом содержании белка в рационе или несбалансированном аминокислотном составе и др
К потерям белка организмом ведут заболевания почек, протекающие с протеинурией, острые и хронические кровотечения, обширные экссудаты и выпоты в серозные полости, ожоги и др.
Гипопротеинемия, связанная с понижением биосинтеза белка в печени, встречается при хронических гепатитах, интоксикациях, циррозах, длительных нагноительных процессах, злокачественных образованиях и др.
Гиперпротеинемия-явление сравнительно редкое. Наблюдается при эксикозах, несахарном диабете, непроходимости кишечника, генерализованном перитоните, миеломной болезни (стойкая до 120 г/л).
Методы определения белковых фракций в сыворотке крови. Исследование количественных взаимоотношении между отдельными белковыми фракциями имеет важное диагностическое значение, так как позволяет дифференцировать отдельные виды гипо- и гиперпротеинемии, а также ряд заболеваний, не сопровождающихся изменением содержания общего белка.
Для фракционирования белков плазмы используются высаливание нейтральными солями, электрофоретическое фракционирование, иммунологические и седиментационные методы, преципитирование этиловым спиртом при низкой температуре, хроматография, гельфильтрация. Наиболее часто из них применяются электрофоретические методы, основанные на различной скорости передвижения белков в электрическом поле в зависимости от их электрического заряда и других физических и химических свойств.
Широкое распространение получили методы электрофореза на бумаге и гелях - агаровом, крахмальном и других, особенно на полиакриламидном геле, с помощью которого можно получить около 30 фракций белка. Чаще стал применяться электрофорез на пленках ацетата целлюлозы. Однако в клинико-диагностических лабораториях используется преимущественно метод электрофореза на бумаге (В. Г. Колб, В. С. Камышников, 1976). В основе этого метода лежит следующий принцип: под влиянием постоянного электрического поля белки сыворотки, обладающие электрическим зарядом, движутся по смоченной буферным раствором бумаге со скоростью, которая зависит от величины заряда и молекулярной массы. Белки сыворотки крови при этом разделяются на пять фракции: альбумины и глобулины а1, а2, в, у.
Нормальное соотношение альбуминов и глобулинов (альбумин-глобулиновый коэффициент) равно примерно 2:1. Процентное соотношение отдельных фракций белков у взрослых и детей в зависимости от возраста представлено в табл. 49. Общее количество белка и белковых фракций в крови изменяется при различных заболеваниях у детей.
У взрослых и детей старшего возраста выделяют следующие типы электрофореграмм: I) острого воспалительного процесса- 2) подострого хронического воспаления- 3) нефротического симптомокомплекса- 4) злокачественных новообразовании- 5) гепатитов- 6) цирроза печени- 7) механической желтухи- 8) у- и р-глобулиновых плазмацитом.

В первом типе отмечается снижение уровня альбуминов и повышение a1, а2-глобулинов, а в более поздних стадиях и у-глобулинов- во втором - умеренное уменьшение фракций альбуминов и выраженное увеличение а2-, у-глобулиновых фракций- в третьем - значительное уменьшение альбуминов, повышение а-глобулинов при умеренном понижении у-глобулинов- в четвертом - снижение альбуминов и значительное увеличение всех глобулиновых фракций- в пятом - умеренное уменьшение альбуминов и увеличение у- и (3-глобулинов- в шестом - снижение альбуминов при сильном увеличении у-глобулиновой фракции, основание которой расширено- в седьмом - уменьшение альбуминов и умеренное увеличение СС2-, Р- и у-глобулинов- в восьмом - общий белок резко повышен, альбумины и большинство глобулинов снижены, в зависимости от вида больше увеличены у- или в-гло- булины.
У грудных детей наблюдается физиологическая недостаточность биосинтеза у-глобулинов. Поэтому при инфекционных заболеваниях у них в- и а2- глобулины повышаются более значительно, чем у детей старшего возраста и взрослых. Постоянное повышение у-глобулинов у детей раннего возраста может свидетельствовать о септическом состоянии.